Le BCR, récepteur pour l'antigène des lymphocytes B
Liens d'interêts
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auteur
Pr Marie-Christine BÉNÉ
Médecin
Hématologie
CHU, Nantes
France
Contributions et liens d'intérêts
- centre(s) d’intérêt
-
Hématologie,
Oncologie hématologie
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Figure. Structure du BCR : immunoglobuline de membrane (ici une IgM à 4 domaines constants) avec 2 chaînes lourdes identiques (bleu) et 2 chaînes légères identiques (orange). Les domaines N terminaux, le plus à l’extérieur de la cellule, sont les domaines variables (violet pour les chaînes lourdes, orange foncé pour les chaînes légères) qui constituent le site de reconnaissance de l’antigène (antigen binding, Fab). La double couche phospholipidique de la membrane cellulaire est représentée en jaune. Seuls 3 acides aminés de l’immunoglobuline se trouvent dans la région cytoplasmique. Les molécules CD79a et b sont représentées en mauve. Elles comportent chacune un domaine extracellulaire de la superfamille des immunoglobulines et un long prolongement intracytoplasmique incluant un motif ITAM (immunoreceptor tyrosine-based activation motif) de structure YxxL/I, soit une tyrosine (Y) séparée d’une leucine (L) ou d’une isoleucine (I) par 2 acides aminés.
